Lo que se creía eran las proteínas de priones “muertos” desprovistos de material genético, pueden evolucionar igual que las formas superiores de vida, según un estudio realizado por el Scripps Research Institute de Estados Unidos.
Los estudiosos indican que los priones pueden cambiar para adaptarse a su ambiente y desarrollar resistencia a los fármacos.
Los priones están asociados a 20 enfermedades cerebrales en seres humanos y animales, incluyendo el temible mal de Cruetzfeld-Jakob, más conocido como el “mal de las vacas locas”, o encefalopatía espongiforme, que afecta al cerebro produciendo agujeros hasta convertirlo en una masa similar a una esponja mientras afecta las funciones cerebrales y motrices y produce finalmente la muerte.
En el estudio, publicado en la revista Science, se narra que los científicos transfirieron poblaciones de priones de células cerebrales a otras células cultivadas y observaron que los priones que se adaptaron al nuevo ambiente celular superaron a los grupos de priones adaptados a las células cerebrales. Después, cuando se regresó a estos priones a las células cerebrales, nuevamente tomaron el control de la población de priones.
Se trata de exactamente el mismo proceso de mutación que se evidencia en los virus, lo cual sugiere que el patrón evolutivo darwiniano es universalmente activo.
En los virus la mutación está relacionada con cambios en la secuencia del ácido nucleico, que lleva a producir resistencia.
Lo novedoso es haber comprobado que esta adaptabilidad al nivel de priones y división de proteínas no necesita ácido nucleico para el proceso de evolución.
Los estudiosos dicen que sería necesario desarollar nuevas terapias para estas enfermedades.
Las células de los mamíferos normalmente producen proteínas de priones o PrPC. En el “mal de las vacas locas” las proteínas divididas en forma defectuosa convierten al prion huésped en formas tóxicas al cambiar su composición y forma.
Se creía que una vez que la proteína celular del prion se convierte en una forma anormal ya no hay más cambio, pero se observó que al transmitir priones de ovejas a ratones se volvieron más virulentos.
Ahora se sabe que los priones anormales se multiplican y crean variantes, tal vez a un nivel bajo inicialmente, pero cuando son transferidos a un nuevo huésped la selección natural escogerá finalmente a las variantes más violentas agresivas.
El prion no se divide clonando, sino que casi como una especia que puede crear diferentes formas de proteína incluso en el mismo animal.
Las proteínas de los priones anormales se multiplican convirtiendo las proteínas de priones normales, por lo que es mejor el principio de cortar el suministro de proteínas normales antes que arriesgar a que los priones anormales se adapten a un fármaco y evolucionen en una forma más violenta.
Este proceso se realizaría bloqueando los lugares en las proteínas de priones normales que las formas anormales encierran para efectuar su conversión. Hay un anticuerpo que puede hacer esto en los ratones y se ha creado un anticuerpo humano para este fin, con participación del laboratorio GlaxoSmithKline (GSK)
Estos priones han permitido identificar a los científicos parte de los millones de compuestos que poseen para trabajar en el control de priones que puedan transmitirse a los humanos mediante los alimentos o transfusiones de sangre.
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